הצגת המקור של הדף "חלבון עמילואיד - Serum amyloid - A"

{{בדיקת מעבדה
|שם עברי=חלבון עמילואיד A
|שם לועזי=Serum amyloid A
|קיצור=SAA
|תמונה=
|כיתוב תמונה=
|מעבדה=[[כימיה בדם]]
|תחום=חלבון פאזה חדה המופרש במצבי דלקת, ומשמעותי בעיקר בעמילואידוזיס
|יחידות מדידה=
|טווח ערכים תקין=פחות מ-5 מיליגרם לליטר, ובממוצע 3.5 מיליגרם לליטר. במצבי דלקת ותגובת acute phase, יכולה להתקבל רמת SAA גבוהה פי 100-1,000.
|יוצר הערך=[[משתמש:בן עמי סלע|פרופ' בן-עמי סלע]]
|אחראי הערך=
}}

==בסיס פיזיולוגי== 
חלבוני serum amyloid A (להלן SAA), הם משפחה של אפּוֹ-ליפופרוטאינים הקשורים לכולסטרול-HDL בפלזמה. איזופורמים שונים באים לביטוי באופן מוּבְנֶה (constitutive) בדרגות שונות או כתגובה לגירוי דלקתי (acute phase SAAs). חלבונים אלה מיוצרים בעיקר בכבד, והם השתמרו במהלך האבולוציה משך כ-400 מיליון שנה הן בבעלי חוליות וכן בחסרי חוליות.  

SAA יכול להיות מיוצר על ידי מספר סוגי תאים פרט להפאטוציטים, כגון תאים במפרקים, ואף בבלוטות החלב גם כן מפרישים SAA בתגובה לגירוי דלקתי. רמות SAA תהיינה מוגברות בנוזל הסינוביאלי בעת מחלת פרקים דלקתית, באופן שיכול לשמש למטרה אבחונית לניטור השפעה של טיפולים ולהערכה פרוגנוסטית. דלקת בשד, masititis, יכולה לגרום לעליה ברמת SAA בחלב.
   
העניין ב-SAA החל למעשה עם מאמרם של Benditt וחב' שהתפרסם ב-1962 ב-Arch Pathol, עם הבידוד והאפיון של חלבון שנמצא ברקמותיהם של אנשים מאובחנים עם עמילואידוזיס משני למחלות דלקתיות כרוניות המוגדרות כ-amyloid A או AA. תוך שימוש בנוגדנים לחלבון AA, התגלה בנסיוב אדם חלבון קרוב מבחינה אנטיגנית, שמשקלו המולקולארי נקבע כ-200 אלף דלטון, אם כי בתנאים דנטורטיביים משקלו מולקולארי היה כ-12 אלף דלטון. SAA הוגדר מאוחר יותר כחלבון קודמן (precursor) בעמילואידוזיס AA, והתגלו מאפייניו כחלבון הנוצר בכבד, קשור בדם ל-HDL, וכזה שרמתו בפלזמה יכולה לעלות פי-1,000 בתגובה לתהליכים מושרים על ידי ציטוקינים המופרשים לאחר פגיעות שונות, טראומה, הדבקות בפתוגנים, דלקות, ומצבי ממאירות. 

יתרה מכך, נמצא ש-SAA מייצג מספר חלבונים המקודדים על ידי משפחה מוּלטיגנית, המשתתפים במספר רב של תהליכים פיזיולוגיים ופתולוגיים. משפחה מולטיגניטת זו, מורכבת מארבעה אתרים (loci), המכילים 2 גנים מאוד הומולוגיים, SAA1 ו-SAA2, ו-2 גנים נוספים בעלי קרבה מסוימת, SAA3 ו-SAA4, כאשר כל 4 הגנים הללו צבורים יחד על הזרוע הקצרה של כרומוזום 11 באתר 11p15.1. במצבים של תגובת acute phase החלבונים השכיחים יותר בנסיוב הם SAA1 ו-SAA2, כאשר הגן SAA3 נחשב כפסבדו-גן שאינו מייצר mRNA או חלבון, ואילו SAA4 בא לביטוי קונסטיטוטיבי והחלבון הנוצר הוא מרכיב בקומפלקס הנורמאלי עם HDL, שאינו קשור לתגובת acute phase, והוא מכונה בהתאם  constitutive SAA או C-SAA. בעכברים זוהה ה-SAA האחרון, שכינויו בעכברים SAA5. האיזופורם SAA3 אינו מבוטא באדם בגלל נוכחות של קודון-עֶצֶר (stop codon) בלתי בשל באקסון 2. 

ארבעת החלבונים הנכללים במשפחת SAA הם הומולוגיים, אמפיפתיים ובעלי מבנה α-גדילי. SAA עובר בטרנספורט מהכבד לפלזמה על פני חלקיקי HDL, אך הוא יכול גם להינשא על פני חלקיקי VLDL העשירים בטריגליצרידים, בעיקר בנסיבות בהן רמות SAA בדם מוגברות בתגובת acute phase. באופן כללי, רמות SAA באדם נמצאות במתאם עם רמות CRP בדם, הן מוגברות בהשמנת-יתר, במצבי תנגודת לאינסולין ובסוכרת. יש הסכמה לכך ש-SAA אמנם אינו מדד רגיש לטרשת עורקים דוגמת CRP, אך ייתכן ש-SAA יוכח כמדד טוב יותר מ-CRP באשר לחומרת תהליך זה.  

לגן SAA1 יש שלושה אללים (SAA1.1, SAA1.3 ו-SAA1.5) המוגדרים על ידי שייר חומצת אמינו בעמדות 52 ו-57 של החלבון. השכיחות של אללים אלה משתנה באוכלוסיות שונות, ויכולה להיות כרוכה עם AA amyloidosis במחלות כמו RA. כמו כן, לסוג האלל יכולה להיות משמעות בקביעת רמת SAA בנסיוב, יעילות פינויו מהדם, רגישותו לביקוע פרוטאוליטי, חומרת המחלה, והתגובה לטיפול. בין הלבנים (Caucasians) שכיחות האלל SAA1.1 היא 67%, ורק ל-5% מתוכם יש אלל SAA1.3. בקרב יפאנים שלושת האללים האמורים מופיעים בשכיחות דומה. אלה עם גנוטיפ 1.1/1.1 נמצאים בסיכון גבוה פי-3 עד פי-7 ללקות בעמילואידוזיס.  

הגנים SAA1 ו-SAA2 מקודדים לחלבונים בנויים מ-104 חומצות אמינו, ואילו הגן SAA4 מקודד לחלבון עם 112 שיירי חומצות אמינו. הגנים SAA1 וכן  SAA2 ו-SAA4, באים לביטוי פרט לתגובת פאזה חדה, גם בתאי שריר חלק וכן במונוציטים-מקרופאגים באדם. בעכברים כל ארבעת הגנים מקובצים על כרומוזום 7, ובאים לביטוי בכבד, אך גן אחד, SAA3 מתבטא כמעט בלעדית מחוך לרקמת הכבד, בדרך כלל באדיפוציטים ובמקרופאגים.

אכן, משך עשרות שנים היה מקובל להתרכז על נושאי ביטוי של SAA ברקמת הכבד באופן בלעדי, אם כי במרוצת השנים הודגמה נוכחות של mRNA של SAA והתבטאות חלבון זה בעיקר בעכברים ובאוגרים ברקמות חוץ-כבדיות, בעיקר בתאי אפיתל ובמקרופאגים. מחקרים נוספים של Benditt וחב', גילו ביטוי של SAA בנגעי טרשת עורקים באדם, כולל בתאי אנדותל, וכן בתאי שריר חלק ברבדים טרשתיים (אך גם בתאי שריר חלק מגורים על ידי ציטוקינים בתרבית), ושורות תאים של מונוציטים ומקרופאגים של אדם. יתרה מכך, ביטוי של SAA אף תואר במוחות של חולים באלצהיימר, וכן בנוזל הסינוביאלי של מטופלים עם דלקת מפרקים שיגרונתית.

השוואת הרצפים של AA ב-11 מינים שונים של בעלי חיים כולל האדם, מגלה מספר שיירים ורצפים שמורים, שיכולים להיות משמעותיים ביצירת ה-fibril ובתפקוד של SAA. שיירים אלה כוללים (בהתאם למספורם ברצף חומצות האמינו של SAA באדם) את חומצות אמינו שמיקומם ברצף הוא כדלקמן: 13, 17, 19, 23, 24, 26, 27, 33-45, 47-51, 53-55, 58, 59, 61-63, 66, 70 ו-72. בנוסף, מספר נקודות קישור ליגנדים זוהו ב-SAA, הכוללים: אתר קישור כולסטרול- חומצות אמינו 1-18 וכן 40-63; אתר קישור ל-HDL-חומצות אמינו 1-18; אתר קישור לסידן-חומצות אמינו 48-51; אתר קישור ל-laminin-חומצות אמינו 24-76; אתר לספיחת SAA לתאים-חומצות אמינו 29-42; אתר לקישור הפרין/הפארן סולפאט-חומצות אמינו 78-104.

===קולטנים של SAA===

מספר מחקרים זיהו קולטנים על פני תאים דרכם SAA עשוי להוציא לפועל את השפעותיו הביולוגיות. כך לדוגמה FPRL1 או formyl peptide receptor-like-1, שהוא קולטן בעל 7 לולאות טרנס-ממברנליות הכרוך לחלבון G באדם, שיש לו זיקה נמוכה ל- N formyl peptide, מתווך את ההשפעה הכמוטקטית של SAA על תאים פגוציטים באדם. גם הקולטן החשוב על פני טסיות-דם הידוע כ-GPIIb/IIIa או גם כ-integrin αIIbβ3, הוצע כקולטן המשחק תפקיד בספיחה של SAA לטסיות. ה-integrin הידוע כ-CD18/CD11b והקולטן ל-selectin על פני לוקוציטים הידוע כ-LECAM-1 או leukocyte cell adhesion molecule-1, הכרוכים בספיחת נוירופילים ומונוציטים לשכבה של תאי אנדותל, נעזרים לפעילות זו על ידי SAA, כפי שהדגימו Badolato וחב' ב-1994 ב-J Exp Med.  

===וויסות רמת SAA  בנסיוב===

כאמור, רמות SAA תואמות באופן כללי את רמות CRP במגוון של מחלות באדם, אך לעומת זאת בעכברים רק רמות SAA, אך לא אלה של CRP, מושפעות על ידי גירוי דלקתי. לדוגמה, התפרסם בשנת 1993 ב-J Clin Invest, שהזנת עכברים בדיאטה אתרוגנית עשירה בשומן, בכולסטרול וב-cholate, משרה יצירת SAA בעכברים על ידי השראת פעילות הגורם הגרעיני NF-κB. בשנת 2004 התפרסם ב-Circulation מחקר של Lewis וחב', שהדגים בעכברים חסרי קולטן ל-LDL-כולסטרול, שעל ידי הוספת שומן לדיאטה עולה רמת SAA בעכברים אלה משמעותית, והיא אף עולה באופן דרמטי יותר על ידי הוספה נוספת של כולסטרול לדיאטה. אנליזה מאוחרת העלתה שלא רק HDL, אלא גם VLDL הכילו SAA.

בבני-אדם, הקשר בין הרכב הדיאטה לרמות מוגברות של  SAA מורכב יותר, ונראה שהוא מושפע לפחות חלקית על ידי תנגודת לאינסולין, ולהשמנת-יתר. יתרה מכך, שני מחקרים שהתפרסמו ב-2005 ב-J Clin Endocrinol Metab, של O'Brian וחב', ושל Sjoholm וחב', הצביעו על כך שהפחתה דיאטתית במשקל, כרוכה בהפחתת רמות SAA בדם. באחד ממחקרים אלה אף נמצא ששיפור במדד התנגודת לאינסולין, הביא אף הוא להפחתת רמות SAA בדם. 

===מקורות חוץ-כבדיים של SAA בדם===

כאמור, פרט לחריג של SAA3, נחשב הכבד באופן קלאסי כמקור העיקרי של חלבון SAA במצבים נורמאלים וגם בתרחישי מחלה. אלא שכבר ב-1994 פרסמו Benditt וחב' ב-Proc Natl Acad Sci, ש-SAA קונסטיטוטיבי וגם במצבי acute phase, באים לביטוי בתאים ברובד טרשתי, בעיקר במקרופאגים, תאי-קצף ובתאי שריר חלק. בהמשך התפרסמו מחקרים המדגימים יצירת SAA על ידי אדיפוציטים באנשים עם עודף משקל, וכן ש-SAA בא ל ביטוי פי-20 יותר באדיפוציטים בשלים מאשר בתאי סטרומה וסקולאריים ברקמת של שומן "לבן" תת-עורי. כמו כן נמצא ש- mRNA של SAA והחלבון עצמו התגלו בכמות משמעותית באדיפוציטים של רקמות תת-עוריות כמו גם ברקמת השומן של הפּדר (omentum), כפי שניתן היה להדגים בשיטה אימונו-היסטוכימית. סיכום של הסיבות הפוטנציאליות להגברת רמת SAA ו-CRP בתגובה לכולסטרול דיאטתי, להשמנת-יתר ולתנגודת לאינסולין מופיעה בתרשים להלן:


[[קובץ:SAA1.jpg|מרכז|ממוזער|350px|מקורות לחלבוני acute phase דוגמת CRP ו-SAA: תחת השפעת כולסטרול דיאטתי, או תנגודת לאינסולין, רקמת השומן צוברת מקרופאגים, המפרישים ציטוקינים המשרים בכבד יצירת CRP ו-SAA. בנוסף, אדיפוציטים של רקמת השומן, יכולים בעצמם להפריש SAA, כנראה בהשפעת ציטוקינים מופרשים מקומית.]]


===רמות SAA בנסיוב וטרשת עורקים===

הקשר הפוטנציאלי בין SAA, השמנת-יתר, ועמידות לאינסולין, כמו גם העובדה ש-SAA כרוך פיזית עם מספר ליפופרוטאינים בפלזמה, עוררו עניין בכל הקשור לתפקיד האפשרי של SAA כתווך בתהליך טרשת העורקים. בנוסף, במחקרים in vitro של Artl וחב' שהתפרסמו בשנת 2000 ב-Arterioscler Thromb Vasc Biol, נמצא ש-SAA הוא בעל השפעות אחדות היכולות לסייע לטרשת עורקים, כולל סיוע בקישור של HDL למקרופאגים שעברו התמיינות, וכן קישור HDL לתאי אנדותל, וכן בהפרעה ליכולת של HDL לסייע בקליטת LDL-כולסטרול ממקרופאגים באיזור הרובד הטרשתי על מנת להובילו לכבד. כן הודגם in vitro ש-SAA חופשי יכול להשרות ביטוי של אנזימים מפרקי משתית (MMP או matrix metalloproteinases) ולעודד נדידה מושרה על ידי כֶמוטקסיס של מונוציטים ולימפוציטים מסוג-T וספיחתם לתאי אנדותל. 

בנוסף, SAA עשוי לשחק תפקידים עיקריים בטרנספורט של ליפידים. כפי שכבר צויין, SAA נקשר ל-HDL כמו גם ל-VLDL בפלזמה, הסיבה התכליתית מדוע נקשר SAA ל-HDL במצבי דלקת אינה ידועה, אך תיאוריה אחת מתבססת על התצפיות לפיהן, 1) SAA יכול לדחוק ולבוא במקום apolipoprotein A-1מחלקיקי HDL, ו-2) בהשוואה לחלקיקי HDL ללא SAA, נמצא שחלקיקי HDL עם SAA הם בעלי זיקה מופחתת לתאי הפאטוציטים, אך לעומת זאת בעלי זיקה מוגברת למקרופאגים. 

במתווה זה, הנוכחות של SAA משנה את אופיו של HDL מחלקיק המרחיק כולסטרול מרקמות היקפיות ומעבירו לכבד (מה שידוע כ-reverse cholesterol transport), לחלקיק המעביר כולסטרול דווקא לרקמות היקפיות, בעיקר לאזורי דלקת. מחקריהם של O'Brian ו-Lewis בשנים 2004-5, הדגימו כמו כן, ש-SAA הוא כנראה גם בעל תפקיד של שמירה על "הִצמדוּת" חלקיקי HDL ברקמה הטרשתית, על ידי שהוא משמש כמולקולת גשר, המסייעת לקישור של חלקיקי HDL לפרוטאוגליקנים וסקולאריים. ל-SAA יש מספר חומצות אמינו טעונות חיובית בקצה ה-C טרמינאלי שלו, שמייחסים להן את כושר הקישור לפרוטאוגליקנים. נמצא שהנוכחות של SAA על חלקיקי HDL, מגבירה את קישורו In vitro ל-perlecan, שהוא פרוטאוגליקן המצטבר בנגעים טרשתיים במכרסמים, וכן את קישורו ל-biglycan, שהוא פרוטאוגליקן שנמצא בנגעים טרשתיים במכרסמים וכן באדם.  

מחקרים אלה מיקמו את SAA ואת apoA-1 באזורי טרשת עשירים ב-perlecan של עכברים, אך לא באיזורים לא טרשתיים שאינם מכילים perlecan, מה שמספק הוכחה in vivo לתפקידו של SAA בהצמדת HDL לרובד הטרשתי. חשוב לציין שמחקרו של Lewis הראה גם שרמות SAA בפלזמה, אך לא אלו של כולסטרול, נמצאו במתאם חזק עם התרחבות רובד טרשתי, מה שתומך ביתר שאת בתפקידו של SAA בתהליך טרשת עורקים. 

היכולת של SAA להצמיד חלקיקי HDL למשתית החוץ-תאית (ECM) של הרובד הטרשתי, יכולה לסייע לטרשת עורקים במספר אופנים: ראשית, HDL "לכוד" בתוך הרובד הטרשתי (plaque), לא יהיה זמין למטרות טרנספורט של כולסטרול אל מחוץ לרובד זה, והעברתו לכבד. שנית, HDL לכוד ברובד הטרשתי, יכול להיות יותר רגיש לתהליכי חמצון או לשינויים כימיים אחרים כגון ניטרוליזציה, כלורינציה, וקשירת תצמידי acrolein. כל אלה הם תהליכים שעלולים להפוך את HDL ליותר אתֶרוגני. בנוסף, SAA עלול לשחק תפקיד גם בהצמדת חלקיקי VLDL לרובד הטרשתי. 

לכן, העובדה ש-SAA קושר גם HDL וגם VLDL במצבי תחלואה כרונית, כולל תנגודת לאינסולין, השמנת-יתר וסוכרת, יכולה להיות אחראית לפחות חלקית, לתפקידי תחלואות אלה בתהליכי הטרשת. חלק מהמנגנונים הפוטנציאלים הרבים דרכם SAA עלול לעודד תהליכי טרשת מופיעים בתרשים.


[[קובץ:SAA2.jpg|מרכז|ממוזער|350px|תפקידים פוטנציאליים של SAA בתהליכי [[טרשת עורקים]]: כאשר SAA מתחבר לחלקיק [[HDL]], יכול SAA לתווך  קישורו של HDL לפרוטאוגליקנים בדופן כלי הדם. חלקיק HDL המכיל SAA, יכול לעבור אז תהליכי חמצון או שינויים כימיים אחרים, על ידי חומצה היפוכלורית (HOCl), על ידי פראוקסי-ניטריט (ONOO-) ו/או על ידי acrolein, המונעים את היכולת של HDL להרחיק כולסטרול מתאים בדופן העורק. SAA מסוגל גם להגדיל באופן ישיר את קישור  HDL לתאים ברובד הטרשתי, כאשר כל השינויים הללו יכולים להגביר את הצטברות כולסטרול בתאים אלה, ולעודד  הצטברות מקרופאגים ויצירת תאי-קצף של תאי שריר חלק. SAA יכול להיות מופרש מהרובד הטרשתי מה שיכול  להאיץ הגדלת הרובד על ידי עידוד פעילות אנזימי MMP, ולהשרות נדידת מונוציטים ותאי T ולהגביר ספיחתם לרובד.]]


יש לעומת זאת דעה ש-SAA כרוך באופן בלתי תלוי בגורמי סיכון מטבוליים אם כי לא קשור להתפתחות של טרשת עורקים: מחקר הידוע כ-Cardiovascular Risk in Young Finns Study, שהתפרסם בשנת 2008 ב-J Intern Med, בחן את האפשרות ש-SAA כרוך בטרשת עורקים קדם קלינית, זאת על רקע היותו מדד רגיש לתהליכי דלקת, כאשר רמה מוגברת שלו נכרכה עם השמנת-יתר ותחלואה קרדיו-וסקולארית. במחקר זה נמדדו רמות  SAA ב-1,254 נשים ו-1,024 גברים, וכן נמדד עובי שכבת אינטימה-מדיה (IMT) בעורקי התרדמה. 

ממצאי מחקר זה הצביעו על כך ש-SAA נמצא באופן שאינו תלוי ב-BMI, במתאם ישיר עם CRP, עם היקף המותניים, ורמת לפטין בשני המינים, כמו גם במתאם ישיר עם סך רמת כולסטרול, רמת כולסטרול-LDL ו-ApoA1 וכן עם שימוש בתכשירים למניעת הריון בנשים, וכן נמצא במתאם ישיר עם רמות טריגליצרידים ואינסולין כמו גם עם עמידות לאינסולין בגברים. בניתוח רב-משתנים של שני המינים, לא נמצאה השפעה של SAA על יכולת ההתרחבות (compliance) של IMT או של הקארוטידים.  

===רמות SAA בנסיוב של חולים בקדחת ים-תיכונית משפחתית ([[FMF]])===
 
קדחת ים תיכונית משפחתית היא מחלה אוטו-אינפלמטורית, שיוחסה תחילה ליהודים ממוצא עיראקי או צפון אפריקני וכן אצל ארמנים, ערבים וטורקים, אך לאחר זיהוי הגן הפגום אותרה FMF גם ביהודים אשכנזים. הגן מחולל המחלה מקודד לחלבון pyrin הבא לביטוי בפיברובלסטים ובלויקוציטים, האחראי להפרשה מוגברת של IL-1 ולהופעת התקפים אופייניים של חום או פרכוסי חום, כאבי בטן חריפים, התקפים פלאורליים כתוצאה מתהליך דלקתי בצדר, כאבי מפרקים (בעיקר של הברך, הירך או הקרסול ) הקשורים למוטציה M694V, פריחה עורית דמוית שושנה, כאבי שרירים לאחר פעילות גופנית ועוד. אופיינית ל-FMF עליה ניכרת בחלבוני acute phase.

ההתבטאות והסיבוך הקריטיים ביותר של FMF היא עמילואידוזיס או מה שנהוג להגדיר כ- AA או amyloid A amyloidosis. מדובר בשקיעה של חלבון מסוג עמילואיד A, שעולה במצבי דלקת, ושוקע בכליות (עד כדי ESKD), באדרנל, וגם בריאות, בטחול, במעיים ובאשכים. הימצאות שלא בשעת התקף של פרוטאינוריה מחשידה לעמילואידוזיס, שפוגעת יותר בגברים ובבעלי גנוטיפ SAA1, ומתאפיינת בסיפור משפחתי, כרוכה במוטציה M694V.

מעניין שהופעת עמילואידוזיס ב-FMF אינה כרוכה בהכרח בחומרת המחלה, והיא עלולה להופיע דווקא במטופלים עם התקפים מתונים ובלתי שכיחים, כמו גם במטופלים א-תסמיניים (פנוטיפ II), שכלל אינם סובלים מתסמיני המחלה. ב-1995 הראו Benson וחב', שהקודמן לחלבון המופיע במשקעי העמילואיד הוא SAA, ו-Merlini ו-Bellotti פרסמו בשנת 2003 ב-New Eng J Med שרמות מוגברות לאורך זמן של SAA בפלזמה, הן תנאי הכרחי להתפתחות של AA amyloidosis. בשעת התקפים של FMF יש עליה משמעותית ברמת SAA בנסיוב, כאשר על פי Tunca וחב' במאמרם משנת 1999 ב-Lancet, בתקופת הרגיעה בין התקפים חוזרת רמת SAA בפלזמה לתקנה. יחד עם זאת,  ב-30% מהמאובחנים עם FMF, רמות SAA אינן חוזרות לתקנן בתקופות הרגיעה, ואלה אכן נמצאים בסיכון מוגבר להתפתחות עמילואידוזיס, על פי Lachmann וחב' במאמר משנת 2006 ב-Rheumatology.
 
בשנת 2007 התפרסם ב-Semin Arthritis Rheum מחקרם של Livneh וחב' להערכת המשמעות של מדידת ערכי SAA כמכשיר אבחוני של FMF, וכעזר בניטור השפעת הטיפול בחולים ישראליים אלה בקולכיצין. המחקר כלל 204 מטופלים ואכן רמות מוגברות של SAA נמצאו בערך בשליש מתוכם גם בתקופות של רגיעה ללא התקפים. הרמות הגבוהות ביותר של SAA נמצאו ב-60% מתוך אלה עם פרוטאינוריה, וב-38% מתוך אלה עם אחת מהמוטציות האופייניות למחלה אך ללא תסמינים. רמות מוגברות של SAA בתקופת רמיסיה היו כרוכות בסיפור משפחתי של מחלה זו, בהומוזיגוטיות למוטציה M694V, וברמה מוגברת של CRP. תוצאות מדידת SAA במטופלים אלה סייעה בהחלטה על המשך הטיפול בקולכיצין ועל מינון תרופה זו.  

===תפקיד SAA ב-Amyloidosis type A===

בשנת 1975 פרסמו Linke וחב' ב-Proc Natl AcaD Sci לראשונה על תפקידו של SAA בפתוגניות המובילה ל-AA amyloidosis. לאחר בידודו של החלבון והערכת משקלו המולקולארי כ-12.5 אלף דלטון, נמצא שהיה גדול יותר מזה של amyloid AA protein, שגודלו כ-8,500 דלטון, מה שמצביע על ביקוע פרוטאוליטי שלו. מאז ממצא ראשוני זה התפרסמו מחקרים רבים שתורמים להבנת התהליך של יצירת סיבי העמילואיד. בשנת 1999 התפרסמו ב-Am J Pathol, שתי מערכות ניסוייות כולל מערכת מקרופאגים של מכרסמים בתרבית תאים, וכן מערכת של עכברים טרנסגניים הנושאים בתוכם את הגן האנושי ל-IL-6. יתרה מכך, באותה שנה התפרסם ב-J Biol Chem מאמרם של Ancsin וחב' שהעלה את ההשערה שהפפטיד ה-N-טרמינאלי של חלבון SAA המכיל 11 חומצות אמינו, ואתרי הקישור ל-laminin ול-heparin/heparin sulfate, משחקים תפקיד בתהליך הגורם ל-AA amyloidosis על ידי יצירת קונפורמציה עמילואידוגנית ל-SAA, מה שמאפשר תהליכים של יצירת גרעין המוליכים ליצירת הסיב העמילואידי (fibrillogenesis). 

למרות שמנגנון יצירת הסיב העמילואידי אינו ברור באופן מושלם מרמזים ממצאיהם של Urieli-Shoval וחב' שהתפרסמו בשנת 1996 ב-J Histochem Cytochem, שהקודמנים ליצירת הפיברילים של SS amyloid, נוצרים באופן מקומי ואינם מגיעים לאזור הרקמה העמילואידית לאחר ייצורם בכבד. ייתכן אף שה-SAA המיוצר מקומית, אינו קשור ל-HDL. שיטות היברידיזציה in situ, אימונו-היסטוכימיה ו-reversae transcriptase PCR, הביאה להדגמה של ביטוי SAA mRNA והופעת חלבון זה ברקמות רבות נורמאליות מבחינה היסטולוגית, ובעלי המחקר סבורים ש-SAA המיוצר באופן מקומי ברקמות רבות משמש כקו ראשון למטרות הגנה ותפקוד של רקמות אלה באדם (housekeeping role).

רמות מוגברות של SAA בפלזמה באופן כרוני או באופן אקוטי, הן תנאי נחוץ אם כי לא מספיק להתפתחות של עמילואידוזיס. ישנם אנשים רבים עם מחלה דלקת ממושכת וממילא רמות SAA מוגברות בנסיוב, שאינם מפתחים משקעי עמילואידוזיס ברקמותיהם. מעורבותם של גורמים תאיים וחוץ-תאיים נדרשת להתפתחות של  AA amyloidosis, ונראה שפגוציטים חד-גרעיניים משחקים תפקיד חשוב באִתחוּל ובהתפתחות של התרחיש האמור. לדוגמה, פולימורפיזם של הגן MBL-2 המקודד ל-mannose-binding lectin 2, המפחיתים את פעילות MBL, נכרך לתפקוד לקוי של מקרופאגים, וממילא מפחית את יכולתם של תאים אלה לבקע, לקלוט ולהרחיק פפטידים של SAA מהפלזמה.
 
מחקרים in vitro הוכיחו שאנזימים פרוטאוליטיים ממשפחת MMP פועלים על SAA ממקור אדם וכן על פיברילים של AA amyloid ויוצרים מקטעים בגדלים שונים. מחקרים אלה הראו שהרגישות לביקוע פרוטאוליטי על ידי MMP-1 תלוי מאוד בגנוטיפ של SAA1. הגורמים האחראיים לקביעת הרקמה בה ייווצרו משקעי עמילואידוזיס, לא זוהו עדיין. משקעים אלה מוצאים ברקמות עם מספר גדול של תאים פגוציטיים, בעיקר בכבד ובטחול, אך גם איברים אחרים כגון הכליות נפגעים מיצירת משקעים אלה למרות שהרכב התאים הפגוציטיים שלהן שונה בהרבה. פיברילים עמילואידיים מכילים שייר קרבוהידרטי, והם בעלי קוטר של Å 70-100.

ב-AA amyloidosis, יש ראיות לכך ש-76 חומצות האמינו בקצה ה-N טרמינאלי של SAA, נמצאות לעתים קרובות יוצרות משקעי עמילואיד בכבד, בכליות ובטחול. יחד עם זאת, הנוכחות in vivo של החלבון SAA בשלמותו במשקעי העמילואיד, והיכולת של איזופורמים שינים של SAA ליצור פיברילים in vitro, מרמזים שביקוע פרוטאוליטי של SAA אינו בהכרח חייב להיות תנאי מוקדם ליצירת משקעי AA, אלא התרחשות המתקיימת לאחר יצירת משקעים אלה. משלושת האיזופורמים באדם, SAA1 הוא הקודמן העיקרי, אם כי לא היחיד, ליצירת משקעי AA. הפיבריל במשקעי עמילואיד מורכב מתוצר ביקוע של SAA, שגודלו כ-7,500 דלטון. יש מספר ראיות לכך שההמרה של SAA לפיברילים עמילואידים, מתרחשת דרך תגובה של SAA עם הפארן סולפאט (HS), שהוא מרכיב גליקוזאמינוגליקני במשתית החוץ תאית. 

בארצות מתפתחות הממריץ העיקרי ל-AA amyloidosis היא הדבקה כרונית עם פתוגנים אנדמיים, אך המדינות המתועשות מחלות ראומטיות כגון RA, הם הגריינים העיקריים. בארה"ב לעומת זאת, עמילואידוזיס הכרוכה בשרשרת קלה של אימונוגלובולינים שכיחה יותר מ-AA כסיבה למשקעים עמילואידיים סיסטמיים. בין הממאירויות הקשורות ביותר ליצירת עמילואיד ממקור SAA, יש לציין את מחלת הודג'קין, קרצינומה של הכליה ו-hairy cell carcinoma. שתי מחלות שלמעשה לעתים נדירות ביותר מסתבכות על ידי עמילואדוזיס ממקור עמילואיד-SAA, הן ulcerative colitis ו-SLE, זאת למרות הפעילות הדלקתית הכרוכה בהן. נראה שבשני מפגעים אלה יש יצירה יחסית נמוכה של SAA, ייתכן כתוצאה מיצירה לקויה של ציטוקינים כפי שהתנבאו De Beer וחב' ב-Lancet כבר ב-1982.

===היבטים אחדים של SAA כ-acute phase protein===

כאמור עיקר התגובה של יצירת SAA בעת מצבי דלקת מתרחשת בכבד בתגובה למגוון של ציטוקינים. ניתן היה ללמוד על תגובה זו גם in vitro בתרבית תאים, תוך שימוש בתאים הפטוציטים ממקור כבד שהועברו לתרבית (primary cells) וגם בשורת תאי הפאטומה כגון Hep3B, וכן PLC/PFR/5  NPLC/PRF/5 ו-HuH-7. נמצא שתאי כבד בתרבית יצרו SAA או אף איזופורמים ספציפיים שלו, בתגובה להדגרה עם ציטוקין בודד או שילוב של מספר ציטוקינים. התגובה החזקה ביותר הייתה כתוצאה מהפעלת IL-1 ו-IL-6. הפטוציטים, ובמידה פחותה, תאי Kupffer, הם המקןר העיקרי לסינתזה של SAA. גם ל-TNF-α יש פעילות המשרה יצירת SAA, אך לעומת זאת לא ברור אם לגורמים ציטוקיניים אחרים כגון- oncostatin M, leukemia inhibitory factor, ciliary neurotrophic factor או IL-11 המשרים סינתזה בכבד של חלבוני acute phase אחרים, מסוגלים להשרות יצירת SAA.

כצפוי, רמת SAA הנמדדת לאחר אירוע המוגדר כ-acute phase עומדת ביחס ישר מידת הנזק הרקמתי. ניקח כדוגמה את תגובת SAA לאחר התקף לב, בהשוואה לחלבוני פאזה חדה אחרים:


{| border="1" align="center"
|+ <big>'''השוואה של תגובת חלבוני פאזה חדה בעת אוטם שריר לב (AMI)'''</big>
|-
! חלבון !! זמן התגובה המרבי (שעות) !! שיעור העלייה ברמת החלבון
|-
|| CRP
|| 48-72
|| פי 100 עד 250
|-
|| SAA
|| 48-72
|| פי 300 עד 1,000
|-
|| haptoglobin
|| 72
|| פי 3
|-
|| α1-acid glycoprotein
|| 72
|| פי 1.5
|-
|| fibrinogen
|| 120
|| פי 2.0
|-
|| α1-anti trypsin
|| 120
|| פי 2.0
|-
|| ceruloplasmin
|| 14 יום
|| פי 1.3
|-
|| immunoglobulin M
|| 30 יום
|| פי 1.3
|}
עפ"י Rosenson {{כ}}(J Am Coll Cardiol, 1993).

רמות מוגברות משמעותית של SAA מתגלות כבר 12 שעות מתחילת ההתקף, כאשר תגובה זו מהירה יותר וחדה יותר מזו של CRP. רמות SAA לאחר התקף-לב מגיעות לשיאן ביום ה-3 בריכוזים נמדדים של 700 מיליגרם/ליטר, רמה הגבוהה פי-200 מרמת SAA לפני ההתקף. במחקר של Liuzzo וחב' שהתפרסם ב-1994 ב-N Eng J Med, נמסר שרמות SAA היו בדרך כלל נורמאליות בנבדקים עם תעוקת חזה יציבה או בלתי יציבה בשעת אשפוזם. יחד עם זאת, במטופלים עם היסטוריה של תעוקת חזה בלתי יציבה טרם התקף הלב, נמדדו רמות SAA גבוהות יותר בהשוואה למטופלים בהם ההתקף לא התרחש אחרי תעוקת חזה יציבה.  

רמות SAA מוגברות במספר מחלות דלקתיות כרוניות או סרטניות, המקדימות מפגע כעמילואידוזיס. המחלות הדלקתיות הכרוניות כוללות דלקת מפרקים שגרונתית, תסמונת בכצ'ט, juvenile chronic arthritis ,ankylosing spondylitis ,psoriatic arthropy ,Reiter’s syndrome ,Still’s disease  ומחלת קרוהן. 

במגוון גדול של מחלות סרטניות, הן בסוגי סרטנים סולידיים או המטולוגיים נמצאה על ידי Weinstein וחב' במאמר ב-Scand J Immunol רמה מוגברת של SAA אם כי בשונות גבוהה ביותר של ריכוזי מדד זה בהתאם לחומרת ושלב המחלה. Rosenthal ו-Sullivan במאמרם ב-J Clin Invest אף הציעו ש-SAA יכול לשמש סמן ביוכימי המבדיל בין מחלה סרטנית מקומית או מפושטת. Biran, Pras וחב' במאמר משנת 1986 ב-J Clin Pathol אף הציעו מתאם ישיר בין השלב הגרורתי של המחלה לבין רמת SAA.

===בחינת משמעותו של SAA במצבי אלח-דם ([[sepsis]])===

קיימים חילוקי דעות לגבי משמעות מדידת SAA במצבי sepsis הן במבוגרים והן בתרחישי neonatal sepsis. התגובה הסיסטמית להדבקה בפתוגנים כרוכה בשחרור של מספר תווכים, מה שהביא להשערה שחלק מתווכים אלה יכול לשמש מדד לחומרת הספסיס. בין חלבוני הפאזה החדה המופיעים בתגובה לתרחיש הדלקתי ניתן למנות את CRP, את המרכיבים הפוספוליפידיים של תאים שניזוקו, וכן את  SAA . אכן, CRP ו-SAA מייצגים תגובה דומה מבחינה כרונולוגית, באופן ששניהם מגיעים לערכי שיא 24 שעות לאחר תחילת התהליך הדלקתי, ובאופן הדעיכה האיטית יחסית ברמתם, לאחר התפוגגות הדלקת. יש אף טוענים שעליית SAA מקדימה את זו של CRP במספר שעות, ושיעור העלייה לערכי שיא גבוה בהרבה ממה שמושג עם CRP. כבר ב-1999 ציינו Gabay ו-Kushner במאמרם ב-New Eng J Med, שלמרות ש-SAA הוא מדד רגיש יותר לתהליך דלקתי מאשר CRP, השימוש בו אינו רווח במעבדות קליניות. 

Cicarelli וחב' דווחו בשנת 2008 ב-Mediators of Inflammation, על מחקר שנערך ביחידה לטיפול נמרץ בקרב מטופלים לאחר ניתוחים שהסתבכו והיו נתונים בהלם ספטי. כל המטופלים נבחנו מדי יום לרמות CRP במקביל לרמות SAA ולקטאט, וכן להערכת SOFA או Sequential Organ Failure Assessment Score. מסקנת מחקר זה הייתה שיש התאמה טובה מאוד בין רמות CRP ו-SAA ב-5 הימים הראשונים של המעקב, אף לא אחד משני המדדים נמצא מנבא היטב את התמותה מהלם ספטי מעבר ל-7 ימים מתחילת התרחיש.  

באשר לתרחישים של EOS או neonatal early-onset sepsis, גם בעידן של שימוש נרחב באנטיביוטיקה בעידן המודרני, שהפחית אירוע זה לשיעור של 1-5 מקרים ל-1,000 לידות-חי, עדיין מדובר באירוע הנושא בחובו סיכון גבוה של תמותה או תחלואה נלווית (morbidity). כתוצאה מתסמינים בלתי-ספציפיים, האבחון הקליני של EOS לעתים מורכב וקשה, מה גם שתרביות-דם המשמשות כלי אולטימטיבי לאבחון תרחיש זה הם בעלות רגישות מוגבלת של 50-80%. נוסו במרוצת השנים מספר מדדים אבחוניים כגון CRP, וכן ציטוקינים דוגמת IL-6, וכן IL-8 כמו גם TNF-α, אך CRP נמצא פחות רגיש ממש בתחילת האירוע, בעוד שהציטוקינים פחות רגישים 12-24 שעות מחילת האירוע בגלל אורך החיים היחסית קצר שלהם בפלזמה, מה שעלול לתת תוצאות נמוכות כזובות. גם מדד כ-procalcitonin אינו עדיף על CRP בהערכת EOS שכן האבחון שלו מסתבך בגלל העלייה הפיזיולוגית של מדד זה בימי החיים הראשונים. שני מדדים אחרים להערכת דלקת כמו IL-8 ו-neutrophil-DC64, עליהם דווח אמנם שהם מדדים רגישים של EOS, אך זמינותם במעבדות קליניות נמוכה. 

פעילות מרשימה בתחום של מדידת SAA והערכת משמעותו כמדד מדויק של ספסיס ביילודים התקיימה בבית חולים מאיר בכפר-סבא, על ידי Arnon ו-Litmanovitz מהיחידה הנאונטאלית ו-Shinkin-Kestenbaum במעבדה הביוכימית. במאמר שפרסמה קבוצה זו בשנת 2007 ב-J Perinatol, הודגם במדידה מקבילה של CRP ו-SAA בזמן 0 ו-24 ו-48 שעות לאחר הלידה, שרמות SAA עלו מוקדם יותר ובאופן תלול יותר, ואף חזרו מהר יותר לרמות הנורמה ביילודים עם ספסיס מוקדם כל זאת בהשוואה ל-CRP. כבר בזמן 0 רגישות בדיקת SAA הייתה 96% (לעומת 30% עם CRP), עם ספציפיות דומה (95% לעומת 98%), ערך ניבוי חיובי של 85% לעומת 78% של CRP, וערך ניבוי שלילי של 99% לעומת 83% של CRP.   

Yuan וחב' פרסמו ב-2013 ב-BioMed Research International מטה-אנליזה על הערך האבחוני של SAA בתרחיש של ספסיס נאונטלי, בו סקרו 9 מחקרים בהם נכללו במקובץ 823 יילודים 8-96 לאחר הופעת תסמיני ספסיס. מסקנת סקירה נרחבת זו היא ש-SAA מדויק יותר מאשר CRP ואף מזה של פרוקלציטונין באבחון של EOS בשלבים המוקדמים של התרחיש, ואף מדויק יותר 8-96 שעות מתחילתו. 

===תגובת SAA להדבקה בפתוגנים===

באופן כללי הדבקה חיידקית מביאה לתגובת SAA גבוהה משמעותית מאשר הדבקה נגיפית או כזו עם טפילים. כך לצורך המחשה נמצא רמות  SAA של 100-155 מיליגרם/ליטר ב-enterocolitis או בדלקת דרכי השתן. בניגוד לכך, בהדבקות נגיפיות מוצאים רמת SAA של 141 מיליגרם/ליטר בפאזה החריפה של הדבקה ב-adenovirus, רמה של 77 מיליגרם/ליטר בהדבקה עם נגיף חצבת, 63 מיליגרם/ליטר בהדבקת נגיף influenza,  ו-31 מיליגרם/ליטר בהדבקת respiratory syncytial virus, או ב-aseptic meningitis. 

רמות מוגברות של SAA נמצאו בדגימות של חולים בפאזה חריפה של CMV, והרפס לסוגיו simplex, ו-zoster. בילדים בגיל 1-14 שנה, עם מחלות נגיפיות כחצבת, אדמת, חזרת ואבעבועות רוח, רמות SAA היו בדרך כלל מתחת 100 מיליגרם/ליטר. יצוין שרמות SAA גבוהות במיוחד (1,630 מיליגרם/ליטר) נמצאו בנבדקים עם מחלת Kawasaki, בעוד שברוב הילדים עם הפטיטיס B כרונית, רמות SAA נמוכות במיוחד-1.7 מיליגרם/ליטר, בדומה לרמות הנורמה של SAA בילדים בריאים.

===תפקידים פוטנציאליים נוספים של SAA===

למרות שהתפקיד הפיזיולוגי העיקרי של SAA נותר עלום, מספר תפקידים והשפעות יוחסו לחלבון זה במרוצת השנים. בין הפעילויות העיקריות נכללות השפעותיו על מטבוליזם וטרנספורט של כולסטרול, דה-טוקסיפיקציה של אנדוטוקסין, דיכוי התגובה החיסונית, עיכוב של שגשוג והתרבות של לימפוציטים ושל תאי אנדותל, עיכוב של יכולת הספיחה של לימפוציטים מסוג T למשתית החוץ-תאית (ECM) כפי שהדגימו Pras וחב' כבר ב-1994 ב-Eur J Biochem,    

עוד מייחסים ל-SAA השפעות בהפחתת צימות טסיות-דם, ובעוד ש-CRP מחיש יצירת יון superoxide בהדגרתו עם מקרופאגים, הרי ש-SAA בניגוד ל-CRP מעכב לדוגמה את הנזק החימצוני (oxidative burst) של נוירופילים משופעלים על ידי fMLP  או N-formyl pepetide. יש דיווחים אחדים המייחסים ל-SAA מעורבות באינטראקציה בין מקרופאגים ותאי-T, וכן במודולציה של הפעילות הביולוגית של ליפופוליסכריד (LPS), אחד הגריינים החשובים של מונוציטים/מקרופאגים. נמצא ש-SAA עשוי גם להפחית את יצירת פרוסטגלנדין E2 בתגובה לציטוקינים כמו IL-1 ו-TNF-α. מעניין בהקשר זה לציין ש-Mekori וחב' הראו ב-1997 ב-Am J Physiol , ש-SAA דווקא משרה פעילות של פרוסטגלנדין-I2  בתאי אנדותל. השפעה נוספת של SAA היא בהשראת פעילות MMPs להם הוא משמש מצע כפי שהדגימו Migita וחב' ב-1998 ב-Lab invest,  

נדידתם של מונוציטים, נויטרופילים, לימפוציטים של אדם המושרה על ידי SAA, מביאה לעליה זמנית ברמה של סידן בציטופלזמה של תאים אלה, שינוי בו כרוכים גם האנזימים Protein kinase C ו-Protein kinase G. נמצא גם על ידיOlsson וחב', ש-SAA משרה כמוטקסיס ונדידה של תאי-פיטום (mast cells) על ידי שהוא משפעל מסלול איתות הרגיש לרעלן של pertussia. כמו כן SAA מגביר סינתזה של eicosanoid דוגמת EPA וכן חומצה אראכידונית במונוציטים של אדם.

===האם יש ל-SAA רלוונטיות לממאירות?===

בתרחישי סרטן בשלב הגרורתי, מוצאים בנסיוב רמות גבוהות של SAA, מה שמשקף את חומרת התהליך הסרטני, ונמצא במתאם הופכי להישרדותו של החולה. המקור של SAA בנסיוב של חולי סרטן הוא ממקור כבדי, ולאו דווקא תוצר של התאים הסרטניים, והיו אף שהציעו להשתמש במדד של רמת SAA כסמן לדרגת בפעילות הממאירה. יחד עם זאת, המעורבות של SAA בעצם התהליך הגרורתי, אם בכלל, לא זכתה מעולם להבהרת יתר. אמנם, מספר תפקידים הוצעו לנסות ולכרוך SAA עם התהליך הסרטני, כגון עיכוב הקישור של התא הממאיר לחלבוני ECM, עידוד הביטוי של של אנזימים מפרקי ECM, וכן עידוד הספיחה, הנדידה וההסתננות את תוך רקמות סמוכות של לויקוציטים. 

יתרה מזאת, SAA מכיל מוטיבים מעודדי ספיחה פונקציונאליים דמויי arginine-glycin-aspartic acid (הידוע כ-RGD), וכן tyrosine-isoleucin-glycine-serine-arginine הידוע כ-YIGSR, וכן ידוע שפפטידים המכילים רצפים או motifs אלה, מעכבים את יכולת החודרנות (invasion) של תאים סרטניים, כמו גם את הממאירות ואת האנגיוגניות. במקובץ, תובנות אלו מעלות אפשרות למעורבות כלשהי של SAA בתהליך הסרטני.  

===משמעות רמות SAA בדלקת מפרקים שיגרונתית ([[RA]])===
מדידת רמת SAA בנוזל סינוביאלי שהופק ממפרקים דלקתיים של מטופלים עם RA, מצביעה על רמות מוגברות משמעותית. יתרה מכך, נוזלים סינוביאלים אלה מכילים כמויות משמעותיות של ציטוקינים IL-1 ו-IL-6 שיכולים לסייע ליצירת SAA. השערה קיימת היא ש-SAA המסונתז באופן מקומי ברקמות הסינוביאליות בדלקת מפרקים, ובתאים סמוכים, פועל כגריין אוטוקריני של האנזימים קולאגנזה ו-MMPs, המסוגלים לפרק את המשתית החוץ-תאית (ECM), במרקים השגרוניים מה שמסייע להרס המפרק.

===נוכחות SAA בנסיוב כיעד לגישות תרפיה===
אם אמנם SAA הוא מתווך של תהליכי טרשת עורקים, האם גישות תרפויטיות עשויות להפחית את השפעתו הלא רצויה? באופן כללי, אמצעים רבים המפחיתים רמות CRP בפלזמה, מפחיתים גם רמת SAA כגון הפחתת משקל, טיפול בסטאטינים, ושיפור התנגודת לאינסולין על ידי הפחתת משקל או על ידי טיפול עם תכשירים משפעלים את PPARγ או peroxisome proliferator activated receptor γ, דוגמת troglitazone ו-rosiglitazone. בנוסף, כיוון ששומן דיאטתי וכולסטרול מסתמנים ככאלה המגדילים רמות SAA באנשים רזים, אך לא באנשים שמנים, וכן מגבירים את התנגודת לאינסולין, הימנעות מצריכת מזון עתיר בשומן עשויה להפחית רמת SAA באנשים רזים. יחד עם זאת, לא נוסו עדיין גישות ישירות יותר להפחתת רמת SAA כגון מניעת יכולת הקישור שלו לפרוטאוגליקנים. 

==הוראות לביצוע הבדיקה==
ניתן להשתמש בדגימות נסיוב או פלזמה, ובהתאם ניתן לדגום דם במבחנה כימית (פקק אדום או צהוב) או מבחנת ספירת דם (EDTA, פקק סגלגל), או במבחנת הפארין (פקק ירוק). רצוי למדוד SAA בדם טרי, או לשמור את הדגימה לאחר הסרכוז במקרר למשך 4 שבועות, בהקפאה במינוס 20 מעלות עד שנה או בהקפאה במינוס 70 מעלות לזמן בלתי מוגבל. יש להקפיד על דגימות שאינן המוליטיות או ליפמיות.

==ראו גם==
* [[מדריך בדיקות מעבדה|חזרה לדף מדריך בדיקות מעבדה]]
* [[הערכת דלקת מפרקים שגרונית (RA)|בדיקות מעבדה - דלקת מפרקים שגרונית]]


{{ייחוס בן עמי}}

[[קטגוריה:בדיקות מעבדה - דלקת מפרקים]]
[[קטגוריה:בדיקות מעבדה: כימיה בדם]]